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Secreto de la familia del cacahuete para hacer las unidades de creación químicas reveladoras
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Como usted muerde en su bocadillo siguiente de la mantequilla y de la jalea de cacahuete, mastique en esto: El cacahuete que usted está comiendo tiene un secreto.
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Es sutil. El cacahuete y su parentesco-legumbre-tiene no una, sino dos maneras de hacer la tirosina del aminoácido, uno de los 20 requeridos para hacer todos de sus proteínas, y un alimento humano esencial. Eso pudo parecer pequeño, pero porqué esta familia de plantas tiene una manera única de hacer una unidad de creación química tan importante es un misterio que extiende de nuevo a los años 60 y es uno que ha capturado la atención de Hiroshi Maeda, un profesor de la botánica en la universidad de Wisconsin-Madison.
“Estamos interesados en la química de la planta, intentando entender cómo las plantas hacen tan muchos diversos compuestos químicos, muchos cuyo sea importante para nuestra sociedad humana como comida, fibra, alimentación, combustible, medicina-tan muchas cosas,” decimos Maeda.
Esas moléculas importantes empiezan con compuestos más simples, como la tirosina, que es el precursor de la morfina e incontable otras sustancias químicas interesantes y útiles.
En la nueva investigación publicada en la aplicación del 26 de junio la biología química de la naturaleza, Maeda y su estudiante de tercer ciclo Craig Schenck, junto con colaboradores en Washington University en St. Louis, informe cómo la familia de legumbre desarrolló su segundo camino de la tirosina. Descubrieron la estructura de una nueva enzima de la planta, una que podría ser una herramienta útil a los biotechnologists que intentaban controlar la producción de tirosina y de sus derivados. Y ataron un cambio evolutivo importante en metabolismo de la planta a una sola mutación en la nueva enzima.
En los años 60 y los años 70, los científicos examinaron el mundo de la planta para encontrar cómo hicieron los compuestos metabólicos dominantes, como los aminoácidos. Mientras que todas las plantas utilizaron un camino, conocido como alimentador de originales, para hacer la tirosina, los familia-guisantes de la legumbre, habas, cacahuetes-único añadieron un segundo, llamado PDH, que de otra manera fue encontrado único en microbios. Nadie sabía porqué, y el problema fue puesto a un lado.
Pero dos años hace, Maeda y Schenck sacados el polvo del viejo misterio. Cavando adentro, descubrieron los genes responsables de hacer la tirosina. Encontraron que las legumbres habían desarrollado sus enzimas de PDH del alimentador de originales existente unos, momentos antes de los cacahuetes y de los guisantes se desarrollaron en linajes separados. Las enzimas de la hermana eran muy similares, que significaron que solamente una pequeña cantidad de cambios podrían explicar cómo las enzimas del alimentador de originales desarrollaron en el PDH unos. Pero todavía había demasiados cambios a probar uno por uno para ver cuáles tenían un efecto.
Entonces Maeda recibió una llamada de Joe Jez, bioquímico en Washington University. Con el estudiante Cynthia Holland de Jez, los dos equipos colaboraron para purificar la enzima de la soja, una legumbre de PDH, y determinan su estructura tridimensional. Con la estructura de PDH a disposición, Schenck podría ver que durante tiempo evolutivo, sólo las mutaciones de un par habían ocurrido en el sitio en donde ocurren las reacciones químicas. En vez de docenas de mutaciones a intentar, él tenía solamente dos.
Schenck encontró que cambiando un solo aminoácido en el centro de la enzima, él podía convertir en gran parte la enzima de la soja PDH nuevamente dentro de su enzima del antepasado alimentador de originales. El interruptor funcionó para las enzimas de especies múltiples, y funcionó en revés: Schenck podía dar las enzimas del alimentador de originales de las plantas de la no-legumbre PDH-como características.
Maeda y Schenck habían descubierto que las legumbres desarrollaron una manera nueva de hacer una sustancia química importante sobre todo tropezando en un interruptor solo, crucial.
“El resultado más asombrosamente es que un solo residuo desempeñó realmente un papel principal en cambiar para hacer esta enzima legumbre-específica,” dice Maeda. “Y eso plantea una cuestión interesante de porqué otros grupos de plantas nunca desarrollaron esta enzima única. Porque apenas con la ocasión al azar, quizás esta mutación ocurrió pero nunca fue mantenida.”
Apenas porqué las legumbres se aferraron a su nuevo camino de la tirosina, y qué ventaja puede ser que proporcione, requerirá más trabajo.
Otro para llevar, dice Maeda, es que el mismo interruptor que da vuelta a las enzimas del alimentador de originales en PDH unos apagó la capacidad de la tirosina de inhibir la función de la enzima. Aunque esta clase de autorregulación sea normalmente útil para las células, Maeda piensa que la insensibilidad de PDH a la tirosina podría ser un favor para que la ayuda produzca más tirosina, y sus derivados útiles, en sistemas como la levadura o las plantas dirigidas.
“El pensamiento es que la amapola de opio, por ejemplo, está haciendo la tirosina con un camino estándar del alimentador de originales que sea inhibido probablemente por la tirosina,” explica a Schenck, que terminó recientemente su doctorado en el laboratorio de Maeda, discutiendo los usos posibles para la nueva investigación. “Si podemos introducir una enzima que no sea inhibida por la tirosina, podemos aumentar quizá la piscina total de la tirosina del precursor para la producción cada vez mayor de la morfina. Puede ser una herramienta útil que entra adelante en la otra especie de la planta o aún en microbios.”