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#Ferias y eventos
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Enfoque en el desarrollo de la vacuna 1 - Valor del DSC como técnica complementaria y perspicaz para la caracterización estructural del antígeno proteínico multidominio
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Webinar en vivo el 8 de abril de 2020
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La estructura de la proteína está ligada a la función de la proteína. La caracterización detallada de la estructura de las proteínas permite comprender y controlar su función y, por lo tanto, es una de las actividades fundamentales de la investigación y el desarrollo académico e industrial.
El uso de moléculas cada vez más complejas desde el punto de vista estructural garantiza una creciente necesidad de análisis complementarios y ortogonales para asegurar la calidad de los datos y la fiabilidad de las investigaciones. La naturaleza del primer principio y la alta resolución de la Calorimetría Diferencial de Barrido, DSC hace que sea una técnica bien establecida utilizada para
la caracterización estructural ampliada y el perfil de estabilidad de las biomoléculas y los virus en solución. Debido a la lectura directa, al amplio rango de temperaturas y a la sensibilidad al desdoblamiento inducido térmicamente, el DSC también se utiliza como técnica de referencia para la validación de los datos de los ensayos de estabilidad térmica de mayor rendimiento.
Este seminario web de David Staunton cubre los principios básicos del DSC y su aplicación al desarrollo de candidatos a la vacuna contra la Neisseria meningitidis.
La meningitis por Neisseria es la principal causa de bacteriemia y sepsis en niños y adultos jóvenes debido a la naturaleza inespecífica de los síntomas iniciales y al rápido progreso de la infección. La vacunación es el mejor enfoque para proteger a los individuos y se han hecho progresos en su desarrollo. Sin embargo, la estrategia existente no puede utilizarse con el serogrupo B, que es la forma más común de la enfermedad en Europa y América del Norte. Un candidato alternativo para la vacuna es la proteína de unión al factor H (fHbp), una lipoproteína de 27kDa que puede dividirse en tres grupos variantes V1, V2 y V3, y que consiste en dos módulos de barril beta. Los miembros de los grupos variantes comparten un 85% de identidad de aminoácidos, pero sólo un 60-70% de similitud entre los grupos y la inmunización con una variante sólo genera una reactividad cruzada inmunológica dentro de los grupos variantes pero no entre ellos. Se han hecho esfuerzos para diseñar fHbp funcionalmente inactivos pero inmunogénicos como candidatos a la vacuna. Se obtuvieron estructuras de rayos X de V1 y 3 pero sólo se observó el módulo de barril beta carboxilo para V2. Se utilizó la calorimetría diferencial de barrido (DSC) para determinar la estabilidad de plegado de las variantes de fHbp para explicar esta observación. Se examinarán las ventajas de la DSC sobre otros análisis de estabilidad de proteínas.
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