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¿Cómo determinan los científicos la estructura de un NANOBODY?

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Científicos de la Universidad de Nueva York en Abu Dhabi han hecho historia al utilizar la resonancia magnética nuclear (RMN) para determinar la estructura de un nanocuerpo. Es la primera vez que se utiliza una técnica de este tipo en los Emiratos Árabes Unidos y ofrece ventajas significativas sobre los métodos preferidos hasta ahora, como los rayos X o la microscopía electrónica.

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El nanocuerpo en cuestión, Nb23, es una pequeña proteína que sólo se encuentra en la familia de los camélidos, como las alpacas, los camellos y las llamas. Capaz de combatir enfermedades como el lupus, el linfoma e incluso el cáncer de mama, se cree que la Nb23 ofrece una solución mejor para los programas de tratamiento terapéutico que las proteínas fabricadas en laboratorio. Por tanto, cualquier avance en la comprensión de su funcionamiento podría ser enormemente beneficioso para las disciplinas científicas y médicas.

Deficiencias de las técnicas actuales

Tradicionalmente, las estructuras de las proteínas de los nanocuerpos se analizan en muestras sólidas mediante una de estas dos técnicas: los rayos X o la microscopía electrónica. Sin embargo, la primera requiere el uso de cristales para que funcione adecuadamente, lo que a menudo puede ser difícil de localizar. Por otra parte, ambos métodos se centran únicamente en el estado sólido de las proteínas, lo que significa que revelan poca información sobre cómo puede diferir al adoptar una forma líquida.

Por ello, los investigadores de la NYU de Abu Dhabi buscaban un nuevo e innovador método para determinar la estructura proteica de un nanocuerpo en estado líquido. Aplicando la RMN -que se utiliza hoy en día en diversos campos- pudieron descubrir información más detallada y precisa sobre la estructura del nanocuerpo.

Un estudio innovador

Su investigación, publicada en la revista científica Molecules, es la primera de este tipo en los Emiratos Árabes Unidos. El hecho de que las proteínas puedan variar tanto en forma como en movilidad en su estado líquido en comparación con su estado sólido significaba que era extremadamente importante encontrar una técnica que pudiera analizar la forma con precisión.

Con el uso de la espectroscopia de RMN, el equipo pudo obtener información vital en una serie de áreas clave. Además de identificar los factores necesarios para que el anticuerpo funcione correctamente, también pudieron conocer los cambios específicos que se producen una vez que el nanocuerpo se une a la proteína objetivo. Por último, también pudieron seguir el proceso de prevención de enfermedades que genera el nano-cuerpo Nb23.

Los nanocuerpos son preferibles a los anticuerpos monoclonales

Hasta ahora, la mayoría de los planes de tratamiento médico se basaban en el uso de anticuerpos monoclonales. Estas proteínas artificiales se cultivan en un laboratorio y están diseñadas específicamente para replicar la respuesta del sistema inmunitario a antígenos dañinos, como los virus. Sin embargo, pueden plantear problemas a la hora de manipularlos y conservarlos, mientras que su tamaño hace que no puedan penetrar eficazmente en determinados tejidos sólidos.

En cambio, los nanocuerpos son diez veces más pequeños, por lo que les resulta mucho más fácil penetrar en los tejidos objetivo. Además, su origen natural hace que tengan más probabilidades de ser biocompatibles con el tejido en cuestión y se unan más eficazmente a sus proteínas, al tiempo que son más estables y ofrecen una mejor solubilidad. Por ello, constituyen una interesante vía de investigación para las aplicaciones terapéuticas en el futuro.